Informacija

Što je sekundarna struktura proteina?

Što je sekundarna struktura proteina?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Može li netko pojasniti što je sekundarna struktura proteina: https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_secondary_structure

Vjerujem da razumijem primarnu strukturu, nisam siguran koja je razlika između sekundarne i tercijarne strukture. Čini se da je tercijarna struktura 3d struktura polipeptida, ali mi uopće nije jasna sekundarna struktura.


Proteini se sastoje od dugih lanaca aminokiselina kovalentno spojenih. Redoslijed aminokiselina je primarna struktura proteina. U fiziološkim uvjetima, ti dugi lanci aminokiselina savijaju se u trodimenzionalne oblike. Izrazi sekundarna i tercijarna struktura koriste se za označavanje specifičnih aspekata trodimenzionalnog oblika.

Tl;dr u čemu je razlika?

I sekundarna i tercijarna struktura odnose se na trodimenzionalni oblik proteina. Sekundarna struktura su pravilni obrasci koji se ponavljaju, općenito stabilizirani vodikovim vezama između NH i CO skupina peptidne okosnice. Tercijarna struktura može se smatrati načinom na koji se sekundarni strukturni elementi presavijaju kako bi stvorili cjelokupni oblik proteina.

Sekundarna struktura

Sekundarna struktura odnosi se na redovite ponavljajuće obrasce stabilizirane vodikovom vezom između NH i CO skupina peptidne veze. Udžbenici će se obično fokusirati na $alpha$-heliks i $eta$-list.

Bergova biokemija ima neke korisne dijagrame koji pokazuju te sekundarne strukture. Prvi je an $alpha$- spirala. Bočni lanci ovdje su predstavljeni zelenim kuglicama. Obratite pažnju na orijentaciju NH i CO grupa, koje stabiliziraju ovu strukturu:

The $eta$-folija tvori vrlo različitu sekundarnu strukturu, ali je također stabilizirana vodikovom vezom između NH i CO skupina peptidne veze.

Tercijarna struktura

Tercijarna struktura je veća trodimenzionalna struktura proteina u njegovoj okolini. Može biti korisno razmišljati o tercijarnoj strukturi kao o načinu na koji se različiti sekundarni strukturni elementi presavijaju kako bi tvorili puni, aktivni protein. Uočite na ovoj slici, također od Berga, način na koji elementi sekundarne strukture ( $alpha$-helices) presavijaju se u sveukupni trodimenzionalni oblik koji može lijepo obuhvatiti hem grupu.


Proteini sekundarne strukture su ponavljajući lanci alfa spirala i beta listova poput paukove svile. Proteini tercijarne strukture su globularni proteini, poput enzima.


Sekundarna struktura (2˚) -- Beta zavoji i nasumične zavojnice


Zaokreti se općenito javljaju kada proteinski lanac treba promijeniti smjer kako bi spojio dva druga elementa sekundarne strukture. Najčešći je beta okret, u kojem se promjena smjera vrši u prostoru od četiri ostatka. Neke uobičajeno uočene značajke beta zavoja su vodikova veza između C=O ostatka i i NH ostatka i+3 (tj. između prvog i četvrtog ostatka zavoja) i jaka sklonost uključivanju glicina i/ ili prolin. Ponekad ćete čuti izraz "beta ukosnica" koji se može koristiti za opisivanje beta skretanja koji spaja dva antiparalelna beta niti. Beta zavoji se dijele na brojne tipove na temelju detalja njihove geometrije.

Gama zavoji su zavoji s tri ostatka koji često uključuju vodikovu vezu između C=O ostatka i i N-H ostatka i+2.


4.2: Sekundarna struktura proteina

Sekundarne strukture su one strukture koje se ponavljaju koje uključuju H vezu između amida Hs i karbonila Os u proteinskoj okosnici. To uključuje spirale (alfa, 310 i pi), u kojima su vodikove veze unutar kratki kontinuirani dio aminokiselina (lanac), beta niti (pločice) u kojima su vodikove veze između atoma okosnice (opet amid Hs i karbonil Os) na nekontinuiranim dijelovima proteina, i obrnuti zavoji koji se javljaju unutar vrlo kratkog vremena kontinuirano nakupljanje aminokiselina.

Helices

Alfa

Alfa spirala je najčešća. Ove spirale nastaju kada se karbonil O i-te aminokiseline H veže na amid H i-te+4 aa (4 aminokiseline udaljen). Slika ispod prikazuje kratki dio alfa spirale koja se kreće od N-terminala (dolje) do C-terminala (gore) sa sekvencom DTASDAA. Aminokiseline i, i+1, . i+4 su označeni na svojim alfa ugljicima. Crveni oval naglašava unutarlančanu H vezu između C=O i-te aminokiseline (Asp) i amida H i-te+4 aa (Ser).

Kutovi phi/psi za aminokiseline u alfa spirali su približno - 57,-47, što naglašava redovito ponavljanje strukture. Također se može okarakterizirati s n (broj aminokiselinskih jedinica/okret = 3,6) i visinom (uspon/okret zavojnice = 5,4 angstrema = 0,54 nm). Budući da ima 3,6 aminokiselina po zavoju, a puni krug ili okret je 360 ​​0 , svaka aminokiselina je raspoređena u koracima od 100 0 gledajući prema dolje na os heliksa. U početku se spirala zvala a 3.613 spirala s 3,6 aminokiselina po zavoju i 13 atoma u glavnom lancu/zavoju, računajući C&alpha-N-C-C&alpha atome u glavnom cik-cak svake planarne aminokiseline, kao što je prikazano dolje.

Slika ispod (pdb - 1wfa) prikazuje bočni i krajnji pogled na spiralu iz proteina antifriza iz zimske iverke. Zelena zavojnica (često prikazana crvenom bojom) pokazuje ponavljajuću prirodu kralježnice. Imajte na umu da su bočni lanci usmjereni dalje od osi zavojnice. H-veze su prikazane kao žute isprekidane linije unutar okosnice (jedna je također prikazana između dva bočna lanca na vrhu). Ispuna prostora prikazana je bojama koje su optimalne za one koji su slijepi na boje. Pogled s kraja na kraj pokazuje da je središte zavojnice u potpunosti usklađeno s atomima iz spirale i da NIJE otvoreno (česta zabluda među studentima).

  • alfa spirala je kompaktnija od potpuno proširenog polipeptidnog lanca s phi/psi kutovima od 180 o
  • u proteinima je prosječan broj aminokiselina u spirali 11, što daje 3 zavoja.
  • lijeva alfa spirala, iako je dopuštena inspekcijama ramačandranske parcele, nikada se ne opaža, budući da su bočni lanci preblizu kralježnici.
  • jezgra spirale je čvrsto nabijena. U spirali nema rupa ili pora.
  • Sve R-skupine se protežu unatrag i dalje od osi zavojnice.
  • Neke aminokiseline se češće nalaze u alfa spiralama od drugih. Aminokiseline se mogu podijeliti u dvije vrste, one s granama na beta C i one bez ikakvih. Prvo razmotrite one koji nisu grana. Gly je konformacijski previše fleksibilan da bi se mogao naći s visokom frekvencijom u alfa spiralama, dok je Pro previše krut. Čini se da aminokiseline s bočnim lancima koji se mogu vezati na H (Ser, Asp i Asn) i nisu preduge djeluju kao konkurenti donora i akceptora H veze glavnog lanca i destabiliziraju alfa spirale. Ostali bez grana na beta C mogu formirati spirale. Oni s granama na beta ugljiku (Val, Ile) destabiliziraju alfa spiralu zbog steričkih interakcija glomaznih bočnih lanaca s okosnicom spirale. (Zapamtite da se ljevoruke alfa spirale ne nalaze u prirodi iz sličnih razloga.) sklonosti alfa spiralama (i beta strukturi također)
  • alfa keratini, glavna komponenta kose, kože, krzna, kljunova i noktiju, gotovo su svi alfa helix.

Struktura ispod prikazuje protein antifriza iz zimske iverke. Ima dvije duge alfa spirale stabilizirane međulančanim interakcijama između dviju spirala, omogućujući ravnu prezentaciju kristalima leda, sprječavajući daljnju nukleaciju i stvaranje većih kristala leda. Jedna od spirala prikazana je na donjoj slici.

310 spirale

310 spirala je stabilizirana vodikovim vezama između karbonila O i-te aminokiseline i amida H i-te+3 aa (3 aminokiseline udaljene).. Ima 3 ostatka/okret, i visinu (rast po okretu) od 6 angstrema, s porastom od 1,3-2 angstrema/ostatak. Tipični phi/psi kutovi su -50 0 , -26°. Kao i kod alternativnog opisa alfa heliksa, 310 helix ima 3 aminokiseline po zavoju i 10 atoma u glavnom lancu/zavoju (računajući C&alpha-N-C-C&alpha atome). Duži je (za isti broj aminokiselina) i tanji. Bočni lanci aminokiselina su raspoređeni u koracima od 120 0 dok gledate oko osi zavojnice. Iako nije jako rasprostranjena (oko 3 posto proteinskih aminokiselina nalazi se u 310 spirala s prosječno 3,3 aminokiseline u spirali, oni vjerojatno služe nekoj funkciji. 310 pronađeno je 11 zavojnica.

Unutar proteina, spirala će biti stabilna ako to pakiranje oko nje dopušta. Mnogo je više interakcija alfa-heliksa bočnog lanca s okolnim proteinom vjerojatno s obzirom na 100 0 posrnuće bočnih lanaca u usporedbi sa 120 0 zaprepašću u 310 helix, koji se sastoji od 3 grebena koji gledaju niz zavojnu os. Studije molekularne dinamike sugeriraju da dijelovi 310 heliks bi se mogao reverzibilno interkonvertirati u alfa spiralu, dopuštajući konformacijsku i vezujuću fleksibilnost. S4 spirala u nekim naponski osjetljivim kalijevim ionskim kanalima s kanonskim R1xxR2xxR3xxR4xxK5xxR6 (gdje su R i K Arg i Lys) pokazalo se da usvajaju 310 spiralna konformacija.

Ovdje je 9 aminokiselina (aminokiseline 150-158) 310spirala iz dienelakton hidrolaze (1DIN)

&pi (pi) spirale

Ova spirala ima 4,4 ostatka po zavoju, nagib (uspon) spirale od oko 4,1 nm angstrema. Ima vodikove veze između karbonila O i-te aminokiseline i amida H i-te+5 aminokiselina (5 aminokiselina dalje). Rast je oko 1,2 angtroma/ostatku i ima približne phi/psi kutove od -55 0 , -70 0 . Alternativna oznaka za pi helix je 4.416 sa 16 atoma glavnog lanca u jednom punom okretu (vidi gore za alfa spiralu). Neki razlozi za njegovu nisku zastupljenost uključuju minimalan kontakt između atoma glavnog lanca s obzirom na veći radijus i phi-psi kutove blizu nedopuštenih vrijednosti. Također se možda neće formirati kinetički tako brzo kao druge spirale jer bi njegovo stvaranje jezgre bilo teže. Istodobno, simulacije molekularne dinamičke simulacije pokazuju da se alfa spirale mogu reverzibilno pretvarati s pi spiralama. Često se nalaze između dvije alfa spirale, što opet ukazuje na vjerojatne dinamičke međupretvorbe između ova dva oblika.

Oko 55% karakteriziranih pi spirala sadrži 5 aminokiselina. Svaki bočni lanac je zateturao za 85 0, s porastom od oko 1,3 Angstroma. Ovdje je kratka pi spirala (aa 265-276) iz beta-D-glukan glukohidrolaze ječma (1x38).

Zavojnice u proteinima: Usporedba alfa, 310 i pi zavojnice

Beta struktura

Beta struktura: Paralelni i antiparalelni beta lanci su mnogo više produženi od alfa spirala (phi/psi od -57,-47), ali ne toliko prošireni kao potpuno prošireni polipeptidni lanac (s phi/psi kutovima od +/- 180). Beta listovi nisu tako prošireni (paralelno -119, +113 antiparalelno, -139, +135) i mogu se zamisliti kao nabrane listove. Mogu se vizualizirati polaganjem tankih, naboranih traka papira jednu do druge kako bi se napravio "naborani list" papira. Svaka traka papira može se prikazati kao jedan peptidni lanac u kojem peptidna okosnica čini cik-cak duž trake, s alfa ugljicima koji leže na naborima nabora. Svaki pojedinačni lanac beta-lista može se prikazati kao dvostruka spirala, tj. spirala s 2 ostatka/okret. Raspored svake uzastopne peptidne ravnine je naboran zbog tetraedarske prirode alfa C. H veze su međulančane, a ne unutarlančane kao u alfa spirali.

Slika: Paralelne beta niti (slika napravljena sa Spartan)

Slika: Antiparalelni beta niti (slika napravljena sa Spartan)

Napomena: Razmotrite lanac kao kontinuiranu i susjednu polipeptidnu okosnicu koja se širi u jednom smjeru. Dakle, koristeći ovu definiciju, spirala se sastoji od jednog lanca, a sve H-veze su unutar lanca (ili unutar lanca). Beta ploča bi se tada sastojala od više lanaca, budući da je svaki "lanak" odvojen od ostalih "lanaca" intervenirajućim susjednim dijelom aminokiseline koji se savija unutar proteina na način koji omogućuje sljedećem dijelu peptidne okosnice, sljedećem "lanku" do H. -veza s prvim "pramenom". Ali zapamtite, čak i u ovom slučaju, sve H-veze koje drže alfa i beta strukturu zajedno su intramolekularne.

U paralelnoj beta strukturi, optimalni uzorak H veze dovodi do manje proširene strukture (phi/psi od -119, +113) od optimalnog rasporeda H veza u antiparalelnoj strukturi (phi/psi od -139, + 135). Također su H veze u paralelnom listu značajno savijene. (tj. karbonil O na jednom lancu nije točno nasuprot amidu H na susjednom lancu, kao što je u antiparalelnom sloju.) Stoga su antiparalelni beta lanci vjerojatno stabilniji, iako se oba nalaze u izobilju u prirodi. Kratki paralelni beta listovi od 4 niti ili manje nisu uobičajeni, što bi moglo odražavati njihovu nižu stabilnost.

Bočni lanci u beta listu su normalni na ravninu lista, protežući se od ravnine na izmjeničnim stranama. Paralelni listovi karakteristično raspoređuju hidrofobne bočne lance na obje strane lista, dok su antiparalelni listovi obično raspoređeni sa svim hidrofobnim ostacima na jednoj strani. To zahtijeva izmjenu hidrofilnih i hidrofobnih bočnih lanaca u primarnoj sekvenci. Antiparalelne plahte nalaze se u svili s plahtama koje idu paralelno sa svilenim vlaknima. Sljedeće ponavljanje nalazi se u primarnoj sekvenci: (Ser-Gly-Ala-Gly)n), s Gly koji pokazuje s jednog lica, a Ser ili Ala s drugog.

Nažalost, ne postoji PDB struktura proteina "kvotamiloid" svile koja pokazuje ovu ponavljajuću strukturu. Monomer i agregati ovog proteina su prilično netopivi pa je malo rendgenskih struktura za proteine ​​poput ove dostupno. Struktura ispod prikazuje N-terminalni dio (domena) od Bombyx mori fibroin protein svile (pdb = 3UA0) što daje izvrstan primjer antiparalelnih beta listova.

Donji iCn3D prikazuje "lice" zakrivljenih antiparalelnih beta listova. Primijetite da su dva lanca poravnata tako da formiraju lice.

Ovdje je statična slika antiparalelnih beta listova u 3UA0. Obratite pažnju na žute štapiće između niti koje predstavljaju H-veze.

Beta pramenovi imaju tendenciju uvijanja u desnom smjeru. To dovodi do važnih posljedica u načinu na koji su beta niti povezani. Paralelne niti mogu formirati upletene plahte ili sedla, kao i beta bačve.

Ovdje je primjer paralelne strukture beta listova iz proteina koji veže arabinozu (1ABE).

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structu. 3&command=pogledaj bilješke postavi bilješku cdd sakrij bilješku cdd postavi pogledaj detaljni prikaz odaberite .A:3-11 ili .A:33-41 ili .A:59-65 ili .A:83-89 ili .A:104-109 | naziv parallelBeta prikaži odabir prikaz interakcija 3d | odabrano odabrano | hbonds | lažno | prag 3,8 6 4 3,8 6 5,5 boja sekundarna struktura žuta debljina skupa | linerad 0,1 | coilrad 0,3 | stickrad 0,01 | tracerad 0,01 | vrpca debljine 0,2 | širina proteina 1,3 | širina nukleotida 0,8 | ballscale 0.3 set pk off set background white set pk off set pk off|||<"factor":"1.000","mouseChange":<"x":"0.000","y":"0.000">,"0.000">,"0.000">,"0.000">,"0.000">,"y_0.000">,"y_0.000">,"y_x":":":":":":":":":":":":":": :"0,9585","_z":"-0,2822","_w":"-0,03954">>

Ovdje je statična slika paralelnih beta listova u 1ABE. Obratite pažnju na žute štapiće između niti koje predstavljaju H-veze.

Evo primjera paralelne beta bačve iz trioza fosfat izomeraze (1WYI)

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structu. 3&command=pogledaj bilješke postavi bilješku cdd postavi pogledaj detaljan prikaz sakri bilješku cdd odaberite .A:6-15 ili .A:37-46 ili .A:59-68 ili .A:90-98 ili .A:122-132 ili .A:160-170 ili .A:206-213 ili .A:227-235 | naziv seq_1 prikaži odabir boja sekundarna struktura žuti zaslon interakcija 3d | odabrano odabrano | hobveznice | lažno | prag 3.8 6 4 3.8 6 5.5 debljina postavljena | linerad 0,1 | coilrad 0,3 | stickrad 0,01 | tracerad 0,01 | vrpca debljine 0,2 | širina proteina 1,3 | širina nukleotida 0,8 | ballscale 0.3 set pk off set pozadina bijela|||<"factor":"1.000","mouseChange":<"x":"0.000","y":"0.000">, "quaternion":

Ovdje je statična slika paralelnih beta listova u trioza fosfat izomerazi. Obratite pažnju na žute štapiće između niti koje predstavljaju H-veze.

  • u paralelnim nitima, dešnjaka povezanost je uobičajena.
  • u proteinu s paralelnim lancem u registru, a s obzirom na svojstveni zavoj u stalcima, niti se slažu na način da imaju H veze jednako rastegnute na krajevima lanaca, što dovodi do uvijenog oblika sedla (gornja struktura iznad) .
  • u proteinu s paralelnim lancem izvan registra, a s obzirom na svojstveni zaokret u postoljima, niti se slažu na način da se H veze jednako rastežu na krajevima lanaca, što dovodi do beta bačve (donja struktura iznad) .

Obrnuti zavoji: Oko 50% aminokiselina u globularnom proteinu je u pravilnoj sekundarnoj strukturi (alfa ili beta). Preostale aminokiseline nisu manje uređene, samo manje redovite. Dodatni primjer sekundarnih struktura su obrnuti zavoji (ili beta zavoji ili beta zavoji). Obrnuti zavoji često povezuju uzastopne antiparalelne beta niti i tada se nazivaju beta ukosnicama.

Gotovo su uvijek na površini, a sastoje se od 4 aminokiseline. Postoje dvije vrste. (I - f2 = -60, y2=-30 f3 = -90, y3 = 0 II - f2 = -60, y2=120 f3 = 90, y3 = 0 ) Ostatak 2 od oba je često Pro. (Zašto?) Oba imaju H vezu između karbonila O iz i th a.a i amida H iz i th+3 aa (tri aminokiseline dalje). U tipu 2, O ostatka 2 potiskuje beta C ostatka 3, tako da je aa2 obično Gly. Zašto? One aminokiseline koje destabiliziraju alfa spirale često se nalaze u beta listovima, budući da bočni lanci strše izvan plana koji drži glavni lanac.

Slika ispod prikazuje tip I (lijevo) i tip 2 (desno) iz lizozima ljudskog bjelanjka.

Ovdje je molekularni model koji prikazuje dva obrnuta zavoja

Jmol: Ažurirano obrnuto okretanje: inhibitor tripsina Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

(Primijetite čvrstoću obrnutog okreta i prisutnost Pro i Gly.)

Slika: Zašto se sklonosti aminokiselina prema sekundarnoj strukturi razlikuju?

Sekundarna struktura i konformacija kralježnice iz ExPASy. (koncentrirajte se na drugi dio o sekundarnoj strukturi)

Potencijalni materijali za dodavanje u ovaj odjeljak:

Sekundarna struktura proteina

U prethodnom odjeljku primijetili smo krutost koju stvara C-N veza u amidnoj vezi kada se aminokiseline spajaju jedna s drugom i naučili smo da to uzrokuje da R-skupine aminokiselina favoriziraju trans konfromaciju (osim prolina koji pogoduje cis konformacija). Ova krutost s proteinskom kralježnicom ograničava potencijal savijanja i uzorke rezultirajućeg proteina. Međutim, veze vezane za &alfa-ugljik mogu se slobodno rotirati i pridonijeti fleksibilnosti i jedinstvenim obrascima savijanja koji se vide unutar proteina. Za procjenu mogućih obrazaca rotacije koji se mogu pojaviti oko &alfa-ugljika, obično se mjere torzijski kutovi Phi (&Phi) i Psi (&psi). Torzioni kut Phi (&Phi) mjeri rotaciju oko veze &alfa-ugljik - dušik procjenom kuta između dva susjedna karbonilna ugljika kada gledate izravno niz &alfa-ugljik - dušik vezu u ravninu papira (slika 2.16 ). Suprotno tome, kut torzije Psi (&psi) mjeri rotaciju oko veze &alfa-ugljik - karbonil ugljik procjenjujući kut između dva susjedna atoma dušika kada gledate izravno prema dolje &alfa-ugljik - karbonil ugljik vezu (slika 2.16).

Slika 2.16 Phi (&Phi) i Psi (&psi) torzijski kutovi. (A) Phi (&Phi) torzijski kut je mjera rotacije oko veze između &alfa-ugljika i amidnog dušika. Mjeri se kao kut između dva karbonilna atoma ugljika uz vezu, prikazan na donjoj ploči. (B) Psi (&psi) torzijski kut je mjera rotacije oko veze između &alfa-ugljika i karbonilnog ugljika. Mjeri se kao kut između dva atoma dušika uz vezu, prikazan na donjoj ploči.

Dok se veze oko &alfa-ugljika mogu slobodno rotirati, preferirani torzijski kutovi su ograničeni na manji podskup mogućnosti budući da susjedni atomi izbjegavaju konformacije koje imaju visoke steričke smetnje povezane s njima. G.N. Ramachandran je stvorio računalne modele malih peptida kako bi odredio stabilne konformacije Phi (&Phi) i Psi (&psi) torzijskih kutova. Svojim je rezultatima stvorio ono što je poznato kao Ramačandranska parcela, koji grafički prikazuje regije preklapanja najpovoljnijih Phi (&Phi) i Psi (&psi) torzijskih kutova (slika 2.17).

Slika 2.17 Ramačandranska parcela. Povoljan i vrlo povoljan torzijski kut Phi (&Phi) i Psi (&psi) označeni su žutom, odnosno crvenom bojom. Naznačeni su vezni kutovi za uobičajene sekundarne proteinske strukture. Slika izmijenjena od: J. Cooper

Unutar svakog proteina male regije proteina mogu usvojiti specifične, ponavljajuće obrasce savijanja. Ovi specifični motivi ili uzorci nazivaju se sekundarna struktura. Dvije najčešće sekundarne strukturne značajke uključuju alfa spirala i beta-naborani list(Slika 2.18). Unutar ovih struktura, intramolekularne interakcije, posebno vodikova veza između aminskih i karbonilnih funkcionalnih skupina kritične su za održavanje 3-dimenzionalnog oblika.

Slika 2.18 Sekundarne strukturne značajke u strukturi proteina. Desna alfa spirala i beta-naborana ploča uobičajeni su strukturni motivi koji se nalaze u većini proteina. Oni se drže zajedno vodikovom vezom između amina i karbonilnog kisika unutar aminokiselinske okosnice.

Alpha Helix

Za alfa spiralne strukture, desna spirala je vrlo česta, dok su ljevoruka heliksa vrlo rijetka. To je zbog Phi (&Phi) i Psi (&psi) torzijskih kutova potrebnih za dobivanje lijeve alfa spiralne strukture. Protein bi se morao presavijati i uvijati kroz mnoge nepovoljne kutove prije nego što dobije ispravnu orijentaciju za lijevu spiralu. Stoga u prirodi nisu vrlo česti.

Za desnu alfa spiralu, svaki spiralni zavoj ima 3,6 aminokiselinskih ostataka (slika 2.19). R skupine (varijantne skupine) polipeptida strše iz &alfa- spiralni lanac. Polipeptidna okosnica tvori ponavljajuću spiralnu strukturu koja je stabilizirana vodikovim vezama između karbonilnog kisika i aminskog vodika. Ove vodikove veze javljaju se u pravilnim intervalima od jedne vodikove veze svake četvrte aminokiseline i uzrokuju da polipeptidna okosnica formira spiralu. Svaka aminokiselina pomiče spiralu, duž svoje osi, za 1,5 Å. Svaki zavoj spirale sastoji se od 3,6 aminokiselina, stoga je nagib zavojnice 5,4 Å. U prosjeku postoji deset aminokiselinskih ostataka po spirali. Različite aminokiseline imaju različite sklonosti stvaranju &alfa- spirala. Aminokiseline koje preferiraju usvojiti spiralne konformacije u proteinima uključuju metionin, alanin, leucin, glutamat i lizin. Prolin i glicin gotovo da nemaju tendenciju formiranja spirala.

Slika 2.19 Struktura desnog alfa heliksa. (A) Model kugle i palice sa strane. Ukupno je potrebno 3,6 aminokiselina za stvaranje jednog kruga &alfa- spirala. Vodikova veza između karbonilnog kisika i dušika 4. aminokiseline stabilizira spiralnu strukturu. Na prikazanoj strukturi, crni atomi su alfa ugljik, sivi su karbonilni ugljici, crveni su kisik, plavi su dušik, zeleni su R-skupine, a svijetloljubičasti su atomi vodika. (B) Prošireni bočni prikaz linearne strukture i model koji ispunjava prostor (C) Prošireni pogled odozgo linearna struktura i model koji ispunjava prostor

Slika A preinačena iz: Maksim Slika B i C od: Henry Jakubowski

Ključne točke o Alpha Helixu:

  • Alfa spirala je kompaktnija od potpuno proširenog polipeptidnog lanca s phi/psi kutovima od 180 o
  • U proteinima je prosječan broj aminokiselina u spirali 11, što daje 3 zavoja.
  • Lijeva alfa spirala, iako je dopuštena inspekcijama Ramachandranske plohe, rijetko se uočava, budući da su aminokiseline koje se koriste za izgradnju proteinske strukture L-aminokiseline i pristrane su prema formiranju desnog heliksa. Kada se formiraju ljevoruke spirale, često su kritične za ispravno savijanje proteina, stabilnost proteina ili su izravno uključene u formiranje aktivnog mjesta.

Slika 2.20 Struktura ljevoruke alfa spirale. Na ovom dijagramu lijeva alfa spirala, prikazana žutom bojom, dio je ukosnice unutar strukture proteina i stabilizirana je s dva disulfidna mosta prikazana žutom bojom.

  • Jezgra spirale je čvrsto nabijena. U spirali nema rupa ili pora.
  • Sve R-skupine protežu se prema van i dalje od osi spirale. R-skupine mogu biti hidrofilne ili hidrofobne, i mogu se lokalizirati na specifičnim položajima na spirali formirajući amfipatske regije na proteinu ili se potpuno hidrofobne spirale također mogu protezati kroz plazma membranu kao što je prikazano na slici 2.21.

Slika 2.21 Pozicioniranje R-grupa unutar alfa spiralnih struktura. R-skupine mogu biti smještene unutar alfa spirale kako bi se stvorile amfipatske regije unutar proteina, gdje su hidrofilni ostaci pozicionirani na jednoj strani spirale, a hidrofobni s druge, kao što je prikazano u bočnom pogledu (A) ili pogledima odozgo prema dolje (B & C). R-skupine također mogu biti potpuno hidrofobne unutar alfa spirala koje obuhvaćaju plazma membranu kao što je prikazano na (D).

  • Neke aminokiseline se češće nalaze u alfa spiralama od drugih. Ovdje su aminokiseline koje su tipične NE nalazi se u alfa spiralnim strukturama: Gly je premalen i konformacijski fleksibilan da bi se mogao naći s visokom frekvencijom u alfa spiralama, dok Pro je previše krut i u cis-konformacija. Pro često remeti spiralnu strukturu uzrokujući zavoje u proteinu. Neke aminokiseline sa bočnim lancima koji se mogu vezati na H (Ser, Asp, i Asn) i ne izgleda predugo da djeluju kao konkurenti donora i akceptora H veze glavnog lanca i destabiliziraju alfa spirale. Rano granajuće R-skupine, kao npr ValiIle,destabiliziraju alfa spiralu zbog steričkih interakcija glomaznih bočnih lanaca s okosnicom spirale.
  • Sažetak sklonosti aminokiselinama za alfa spirale (i beta strukturu također)
  • Alfa keratini, glavna komponenta kose, kože, krzna, kljunova i noktiju, gotovo su svi alfa helix.

Jmol: Ažurirano izolirana spirala iz proteina antifriza Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

Beta plisirani list:

U &beta-naboranom listu, &ldquopleats&rdquo nastaju vodikovom vezom između atoma na okosnici polipeptidnog lanca. R skupine su vezane za ugljike i protežu se iznad i ispod nabora nabora u trans konformacija. Naborani segmenti su međusobno paralelni ili antiparalelno, a vodikove veze nastaju između djelomično pozitivnog atoma dušika u amino skupini i djelomično negativnog atoma kisika u karbonilnoj skupini peptidne okosnice (slika 2.21).

Slika 2.21 Beta-naborana struktura lima. &beta-naborani list može biti orijentiran u paralelnoj ili antiparalelnoj orijentaciji, prikazano na (A) gore s &beta-nabranim listom predstavljenim strelicama crvene vrpce. Smjer strelice označava orijentaciju proteina sa strelicom koja ide u smjeru N- do C. Vodikova veza između karbonilnih i aminskih funkcionalnih skupina okosnice stabilizirala je i antiparalelnu (B lijevo) i paralelnu (B desno) &beta-nabrane strukture lima.

Ostali motivi sekundarne strukture:

Druge važne sekundarne strukture uključuju okreti, petlje, ukosnice i fleksibilni linkeri. Postoji mnogo različitih klasifikacija okreće seunutar strukture proteina, uključujući &alfa-zaokreti, &beta-zavoji, &gama-zavoji, &delta-zavoji i &pi-okreće. &beta-zaokreti (najčešći oblik) obično sadrže četiri aminokiselinska ostatka (slika 2.22). Prolin i glicin se obično nalaze u zavojnim motivima, budući da cis konformacija prolina pogoduje oštrijim konformacijskim zavojima, dok minimalni bočni lanac glicina omogućuje čvršće pakiranje aminokiselina kako bi se pogodovala struktura okreta.

Slika 2.22 Shema &beta zavoja tipa I i II.

An &omega-petlja je sveobuhvatni izraz za dužu, produženu ili nepravilnu petlju bez fiksne unutarnje vodikove veze. A ukosnica je poseban slučaj zaokreta, u kojem se smjer proteinske okosnice obrće i bočni elementi sekundarne strukture međusobno djeluju. Na primjer, a beta ukosnica povezuje dva antiparalelna &beta-lanca vezana vodikovom vezom. Zavoji se ponekad nalaze unutar fleksibilnih linkera ili petlji koje povezuju proteinske domene. Linker sekvence variraju u duljini i obično su bogate polarnim nenabijenim aminokiselinama. Fleksibilni linkeridopuštaju povezujućim domenama da se slobodno uvijaju i rotiraju kako bi regrutirali svoje vezne partnere putem dinamike proteinske domene.

Natrag na vrh

2.4 Supersekundarna struktura i proteinski motivi

Između sekundarne i tercijarne strukture proteina nalaze se veće 3-dimenzionalne značajke koje su identificirane u više različitih proteinskih struktura. Poznati su kao supersekundarna struktura i kao protein motivima. Supersekundarna strukturaobično se sastoji od dvije sekundarne strukture međusobno povezane zavojima i uključuje helix-turn-helix, helix-loop-helix, &alpha-&alpha kutove, &beta-&beta kutove i &beta-ukosnicu-&beta (slika 2.23).

Slika 2.23 Primjeri supersekundarnih struktura. (A) &beta-ukosnica-&beta strukture karakteriziraju oštri zaokret ukosnice koji ne remeti vodikovu vezu dviju &beta-naboranih pločastih struktura. (B) Predložena struktura helix-turn-helix proteina Taspase1, (C) &alpha-&alpha kutna struktura prisutna u proteinu Myoglobin.

Slika C izmijenjena iz: Belles14104

Proteinski motivi su složenije strukture stvorene od sekundarnih i supersekundarnih strukturnih komponenti koje su ponovljeni modaliteti vizualizirani u mnogim proteinskim strukturama.

Beta niti imaju tendenciju uvijanja u desnom smjeru kako bi se smanjila konformacijska energija. To dovodi do stvaranja zanimljivih strukturnih motiva koji se nalaze u mnogim vrstama proteina. Dvije od ovih struktura uključuju upletene plahte ili sedla, kao i beta bačve (slika 2.24)

Slika 2.24 Uobičajeni strukturni motivi beta niti. (A) Desnoruki uvijeni list vrha i bočni pogled, (B) bočni pogled beta cijevi i (C) pogled odozgo beta cijevi

Strukturni motivi mogu služiti određenim funkcijama unutar proteina kao što je omogućavanje vezanja supstrata ili kofaktora. Na primjer, Rossmannov nabor odgovoran je za vezanje na nukleotidne kofaktore kao što je nikotinamid adenin dinukleotid (NAD + ) (slika 2.25). Rossmannov nabor se sastoji od šest paralelnih beta niti koje tvore prošireni beta list. Prva tri lanca povezana su &alfa-heliksima što rezultira beta-alfa-beta-alfa-beta strukturom. Ovaj se uzorak duplicira jednom kako bi se dobio obrnuti tandem ponavlja koji sadrži šest niti. Sveukupno, niti su poredane redoslijedom od 321456 (1 = N-terminal, 6 = C-terminal). Pet naslaganih nabora nalik Rossmannu poredano je redoslijedom 32145. Ukupna tercijarna struktura nabora nalikuje troslojnom sendviču u kojem se nadjev sastoji od proširenog beta lista, a dvije kriške kruha formirane su spojenim paralelnim alfa spiralama .

Slika 2.25 Rossmanov nabor. (A) Structure of Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD + ) (B) Cartoon diagram of the Rossmann Fold (helices A-F red and strands 1-6 yellow) from E coli malate dehydrogenase enzyme. The NAD + cofactor is shown binding as the space filling molecule. (C) Schematic diagram of the six stranded Rossmann fold.

Image modified from: Boghog

One of the features if the Rossmann fold is its co-factor binding specificity. The most conserved segment of Rossmann folds is the first beta-alpha-beta segment. Since this segment is in contact with the ADP portion of dinucleotides such as FAD, NAD and NADP it is also called as an "ADP-binding beta-beta fold".

Interestingly, similar structural motifs do not always have a common evolutionary ancestor and can arise by convergent evolution. This is the case with the TIM Barrel, a conserved protein fold consisting of eight &alpha-helices and eight parallel &beta-strands that alternate along the peptide backbone. The structure is named after triosephosphate isomerase, a conserved metabolic enzyme. TIM barrels are one of the most common protein folds. One of the most intriguing features among members of this class of proteins is although they all exhibit the same tertiary fold there is very little sequence similarity between them. At least 15 distinct enzyme families use this framework to generate the appropriate active site geometry, always at the C-terminal end of the eight parallel beta-strands of the barrel.

Figure 2.26 The TIM Barrel. TIM barrels are considered &alpha/&beta protein folds because they include an alternating pattern of &alpha-helices and &beta-strands in a single domain. In a TIM barrel the helices and strands (usually 8 of each) form a solenoid that curves around to close on itself in a doughnut shape, topologically known as a toroid. The parallel &beta-strands form the inner wall of the doughnut (hence, a &beta-barrel), whereas the &alpha-helices form the outer wall of the doughnut. Each &beta-strand connects to the next adjacent strand in the barrel through a long right-handed loop that includes one of the helices, so that the ribbon N-to-C coloring in the top view (A) proceeds in rainbow order around the barrel. The TIM barrel can also be thought of, then, as made up of 8 overlapping, right-handed &beta-&alpha-&beta super-secondary structures, as shown in the side view (B).

Image modified from: WillowW

Although the ribbon diagram of the TIM Barrel shows a hole in the protein's central core, the amino acid side chains are not shown in this representation (Figure 2.26). The protein's core is actually tightly packed, mostly with bulky hydrophobic amino acid residues although a few glycines are needed to allow wiggle room for the highly constrained center of the 8 approximate repeats to fit together. The packing interactions between the strands and helices are also dominated by hydrophobicity and the branched aliphatic residues valine, leucine, and isoleucine comprise about 40% of the total residues in the &beta-strands.

As our knowledge continues to increase about the myriad of structural motifs found in nature's treasure trove of protein structures, we continue to gain insight into how protein structure is related to function and are better enabled to characterize newly acquired protein sequences using u silikonu tehnologije.


Hydrogen Bonds Help Support Secondary Structures

Alpha helices and beta sheets are supported and reinforced by hydrogen bonds. A hydrogen bond is a weak bond formed when a hydrogen atom is covalently bonded to an atom and interacts with another atom.

Hydrogen bonds often form between the backbone atoms of different amino acids in the two secondary structures of proteins. A hydrogen atom covalently bound to the nitrogen atom of one amino acid interactes with the oxygen atom of another amino acid.

Click on the links below to see hydrogen bonds represented as yellow cylinders in the two types of secondary structures.

Secondary Structures in Other Common Proteins

Click on the images below to view each of the three proteins discussed earlier in the interactive display to the right. Each protein will be colored with the Structure Color Scheme ( alpha helices colored magenta and beta sheets colored yellow ) to emphesize each protein's unique secondary structures.

Hemoglobin Proteins safely carry oxygen in the blood.

Insulin Proteins help regulate sugar in the bloodstream.

Zeleni fluorescentni proteini create bioluminescence in animals like jellyfish.


Students are also searching for

  • how did the slave trade impact africa tophomeworkanswers.com
  • hace una hora que yo ________ la televisión.
  • which is not an invention from the tang and song dynasties in china

If you have more homework to do you can use the search bar to find the answer to other homework: 350 have done it today and 55 in the last hour.

Help your mates do their homework and share Top Homework Answers with them, it’s completely free and easy to use!


DMCA pritužba

Ako smatrate da sadržaj dostupan putem web-mjesta (kako je definirano u našim Uvjetima pružanja usluge) krši jedno ili više vaših autorskih prava, obavijestite nas davanjem pisane obavijesti ("Obavijest o kršenju") koja sadrži informacije opisane u nastavku određenom agent naveden u nastavku. Ako Varsity Tutors poduzme mjere kao odgovor na Obavijest o kršenju, u dobroj vjeri pokušat će kontaktirati stranu koja je takav sadržaj učinila dostupnim putem najnovije adrese e-pošte, ako postoji, koju je ta strana dala Varsity Tutors.

Vaša obavijest o kršenju može se proslijediti strani koja je sadržaj učinila dostupnim ili trećim stranama kao što je ChillingEffects.org.

Imajte na umu da ćete biti odgovorni za štetu (uključujući troškove i odvjetničke naknade) ako materijalno lažno predstavite da proizvod ili aktivnost krše vaša autorska prava. Stoga, ako niste sigurni da sadržaj koji se nalazi na web-mjestu ili je povezan s njim krši vaša autorska prava, trebali biste prvo razmisliti o tome da kontaktirate odvjetnika.

Slijedite ove korake da biste poslali obavijest:

Morate uključiti sljedeće:

Fizički ili elektronički potpis vlasnika autorskih prava ili osobe ovlaštene da djeluje u njihovo ime Identifikacija autorskog prava za koje se tvrdi da su prekršena Opis prirode i točne lokacije sadržaja za koji tvrdite da krši vaša autorska prava, u dovoljno pojedinosti koje omogućavaju učiteljima Varsity da pronađu i pozitivno identificiraju taj sadržaj, na primjer, potrebna nam je poveznica na određeno pitanje (ne samo naziv pitanja) koja sadrži sadržaj i opis kojeg određenog dijela pitanja – sliku, vezu, tekst itd. – vaša se pritužba odnosi na Vaše ime, adresu, telefonski broj i adresu e-pošte te Vašu izjavu: (a) da u dobroj vjeri vjerujete da je korištenje sadržaja za koje tvrdite da krši Vaša autorska prava nije ovlašten po zakonu, ili od strane vlasnika autorskih prava ili agenta takvog vlasnika (b) da su sve informacije sadržane u Vašoj Obavijesti o kršenju točne i (c) pod prijetnjom kazne za krivokletstvo, da ste ili vlasnik autorskih prava ili osoba ovlaštena da djeluje u njihovo ime.

Pošaljite pritužbu našem ovlaštenom agentu na:

Charles Cohn Varsity Tutors LLC
101 S. Hanley Rd, apartman 300
St. Louis, MO 63105


Sekundarna struktura proteina

Proteins are polymers of amino acids and 20 different amino acids arranged in infinite patterns to form different types of proteins. Proteins are involved in different roles in the living organisms, from carrying out important cellular functions like metabolic reactions to being an important structural component of animals, human and plant body parts.

Proteins studies in terms of their structure and functions and with increasing knowledge, it is concluded that the function of a protein is very much related to their structure. So, protein structural studies are very important in order to understand their functions. Proteins structure is resolved on different levels and terminology was assigned in order to understand the level of protein structure.

There are three basic levels of structure arrangement of a protein which consist of a single polypeptide, called primary protein structure, secondary protein structure, and tertiary protein structure. The primary protein structure is a simple sequence of the amino acids in which they arrange in a polypeptide chain.

The secondary structure of a protein is due to the folding of the polypeptide chain into different folds due to hydrogen bonding and Vander Waal forces. Whereas the tertiary structure of proteins is defined as the arrangement of secondary structure content in 3-dimensional space.

While some proteins consist of more than one polypeptide, their structure arranges into another level which is called quaternary structure due to the interaction between two or more polypeptides of that protein.

Fig. 1: The primary, secondary and tertiary structure of protein.

The primary structure is very important in defining the structure and function of the protein. Amino acids join each other thorough peptide bonds which are rigid i.e., they do not allow rotation of the two amino acids freely. But the alpha carbon which is bond with NH- and C=O group have some rotation which allows arranging amino acids in different angles in limited values.

These angles are called torsion angles and help in the folding of the polypeptide chain into different secondary structure elements like α-helix, β-sheet, β pleated-sheet, and turns. These secondary structure elements are also stabilized by the forces present between amino acids located at some distance from each other.

These forces are hydrogen bonding and the van der Waal forces. Secondary structure elements present in repetitive forms in a protein and some proteins rich in α-helix content and others in β-sheet while others have mixed ratio of α-helix and β-sheet contents.

The helical structure in the protein is one of the common secondary structure exist. There are different types of helical structure were observed in the proteins but the most common is the α-helix. The helical structure forms due to the presence of the turns in the polypeptide chain and different helical structure are identified on the basis of the number of amino acids a turn contains and the rise of the helical structure along its axis per turn.

The helical structure was first proposed in 1930 by William Astbury, but his description of the α-helix was later proved wrong. In 1952, a team of three scientists Linus Pauling, Robert Corey, and Herman Branson described the α-helix andβ-sheet structures in somewhat detail and with the correct description.

They also showed that the α-helical structure in nature has handedness that the polypeptide chain either turn in the clockwise (right-handed) or anticlockwise (left-handed) manner. The right-handed α-helical structure occurrences are the most common among the protein structures. The X-ray diffraction structure of the myoglobin was resolved in 1960 which confirmed the finding of the Pauling, Corey, and Branson and the right-handed α-helical structure was commonly found in myoglobin.

The α-helical structure is stabilized by the presence of the hydrogen bond formed between the peptide carbonyl group (C=O) and the peptide amide group (N-H) of the amino acid which is present four residues away. Each turn of the α-helix contains 3.6 amino acids and the helical structure rise along its axis to 5.4 Å.

The helical structure in most of the protein consisting of 12 amino acids but in some cases, helical stretch consists of 50 residues. The backbone of the polypeptide chain in the α-helical structure is present towards the inside, whereas R – group is pointed outwards of the α-helix. Due to the outward positioning of the R-group, any steric hindrance is avoided.

The α-helical structure is further stabilized by the presence of the van der Waal forces results in the tightly packed structure. the α-helical structure is most commonly found in membrane proteins as the backbone of a polypeptide is hydrophilic present inside of the structure, whereas R-group of the hydrophobic amino acids presents outwards which can easily interact with the hydrophobic environment of the membranes.

2.2 β pleated-sheet

β pleated-sheet is another most commonly found secondary structure in the proteins. β pleated-sheet structure consists of the stretched of adjacent polypeptide chains formed by the hydrogen bonding between the adjacent polypeptide chains. The polypeptide chains arranged in the same direction are called parallel β pleated-sheet and if they are arranged in the opposite direction are called anti-parallel β pleated-sheet.

2.2.1 Parallel β pleated-sheet

In the parallel β pleated-sheet adjacent polypeptide chains run in the same direction it means that the N- of all the polypeptide chains present at the same direction as their C-terminal present in the same direction. The parallel β pleated-sheet are rarely present as the secondary structure element and they are also less stable than anti-parallel β pleated-sheet because the hydrogen bonds form between adjacent polypeptide chains are longer and their conformation is unfavorable making them weaker.

2.2.2 Anti-parallel β pleated-sheet

In the anti-parallel β pleated-sheet, the adjacent polypeptide chains run in the opposite direction which means that the N-terminal region of one polypeptide chain and C-terminal region of the other polypeptide chain in the same direction.

This structure is the most commonly found β pleated-sheet secondary structure in the proteins. It is a more stable structure than the parallel β pleated-sheet because the hydrogen bond is more straight due to this distance of the bond is smaller making it stronger bonding.

The structure of the β pleated-sheet was also first identified the William Astbury in the 1930s but again his description of the β pleated-sheet structure does not meet new structural findings because of the unavailability of the necessary bonding data. Pauling and Corey, in 1952 along with α-helix structure description had defined β pleated-sheet correctly. Several proteins contain a mixed parallel and anti-parallel β pleated-sheet structure.

The structure appears sheet-like because of the zig-zag shape which is due to the α-carbon of one amino acid residue that appears at the top and it adjacent residue α-carbon place in the bottom in a repetitive manner, whereas R-group are stretched outwards. The distance between the two adjacent amino acids is 7 Å and on average one strand in β pleated-sheet contains 6 amino acid residues and in several cases up to 15 residues. The sheet has a slight helical turn due to maintenance of conformational stability within the chains which is caused by the hydrogen bonding between adjacent polypeptide chains. This turn is right-handed in nature.

Figure 2: showing the β-pleated sheet structure.

A β pleated-sheet can consist of 6 polypeptide strands on average and in several cases, there are 15 strands present in a sheet. In a β pleated-sheet, hydrogen bonding can be between the strands of a polypeptide line up adjacent to each other which are formed due to the turns at a sharp angle.

Mostly, proline residue is present in these turn and they are called β turn. In other cases, polypeptide strands located at different places in a protein can form a hydrogen bond with each other and these are often joined by a long stretch of a polypeptide called loops and sometimes secondary structure like α-helix present in loop regions. The turn of the loop region which joined the two strands can be a right-handed cross over or a left-handed cross over which is rarely present in a β pleated-sheet.

2.3 Loop structure

The third secondary structure which presents in the protein is the loop structure which joins the other secondary structure such as α-helix and strands of β-sheet. The loop structure consists of 2-6 amino acids. As mentioned above the secondary structure element arrangement in 3-dimensional space gives the shape to the protein. In many cases, the arrangement of protein in 3 dimension space requires a change in direction of the polypeptide chain and these loop regions are present in such places to turn the polypeptide chain in a specific direction.

The most common type of loop region present in a protein is β-turn which consists of 4 amino acids and help in joining the adjacent strand of a β- pleated sheet. β-turn is stabilized by the formation of the hydrogen bond between the carbonyl group (C=O) of the first amino acid and the amide group (N-H) of the fourth amino acids. Proline is commonly present in such a turn because its structure provides the necessary bend to the turn. β-turn type I and type II differs based on the difference in the torsion angles.

Another type of loop structure present in the protein is called the omega loop which consists of 6 amino acids residue. It is a compact structure and because it attains the shape of the Greek word (Ω) hence given the name omega loop. These loop structures are mostly present on the surface of the protein where they help in the recognition role.

Figure 3: β-turn loop structure (A) and omega loop structure (B).

2.4 Coil structure

Coil structures are not true secondary structure but they mostly classified as the coil conformations. Coils are mostly located in a protein at places where amino acid residues do not form regular secondary structure such as α-helix or β-pleated sheet.

Though they are not regular structure lacking repetitive order but still they form stable conformations. Coil structure also has disordered regions which are called random coil structure. These structures also play important roles in protein function such as they can recognize ligand and help in their binding to the protein.


What is the Secondary Structure of Protein?

The types of secondary protein structure can be classified into 3 types based on the Number of Polypeptide chains present in the polypeptide molecule. They are,

a) The α helix – Having One Polypeptide Chain

b) The β-pleated sheet – Having Two Polypeptide chains

c) The Triple helical structure – Having Three Polypeptide chains

1. The α-Helix

2. β-Pleated Sheet Structure

3. Triple Helical Structure


Spike Protein Function

The CoVs are widely distributed in nature and their zoonotic transmissions into human populations can cause epidemic disease. After entering into respiratory or gastrointestinal tracts, these viruses establish themselves by entering and infecting lumenal macrophages and epithelial cells. The cell entry programs for these viruses are orchestrated by the viral spike (S) proteins that bind cellular receptors and also mediate virus-cell membrane fusions. Take SARS-CoV for example. The spike protein (S protein) of SARS-CoV has pivotal roles in viral infection and pathogenesis. S1 recognizes and binds to host receptors, and subsequent conformational changes in S2 facilitate fusion between the viral envelope and the host cell membrane.

Models depicting the S-mediated membrane fusion event have extended from knowledge of S protein structures and functions. In part, these models are deemed reasonable because the postfusion 6-HB conformations in SARS and MHV S proteins are so strikingly similar to postfusion forms of influenza HA2, paramyxovirus F2, Ebolavirus GP2 and HIV gp41. In analogy to these more widely-studied and well-understood viral fusion proteins, the CoV S-mediated membrane fusion process is generally viewed as schematized in Figure 3.

Figure 3. Schematic of CoV spike protein mediated membrane fusion. The illustrations represent several steps of S protein conformational changes that may take place during membrane fusion. In the first step, receptor binding, pH reduction and/or S protein proteolysis induces dissociation of S1 from S2. This step is documented for some MHVs. In the second step, the fusion peptide (FP) is intercalated into the host cell membrane. This is the fusion-intermediate stage. In the third stage, the part of the S protein nearest to the virus membrane refolds onto a heptad repeat 1 (HR1) core to form the six-helix bundle (6-HB), which is the final postfusion configuration of the S2 protein.


What is protein secondary structure? - Biologija

The data set was contributed to the benchmark collection by Terry Sejnowski, now at the Salk Institute and the University of California at San Deigo. The data set was developed in collaboration with Ning Qian of Johns-Hopkins University.

This is a data set used by Ning Qian and Terry Sejnowski in their study using a neural net to predict the secondary structure of certain globular proteins [1]. The idea is to take a linear sequence of amino acids and to predict, for each of these amino acids, what secondary structure it is a part of within the protein. There are three choices: alpha-helix, beta-sheet, and random-coil. The data set contains both a large set of training data and a distinct set of data that can be used for testing the resulting network. Qian and Sejnowski use a Nettalk-like approach and report an accuracy of 64.3% on the test set, and they speculate that this is about the best that can be done using only local context.

There is also a domain theory in the folder, donated and created by Jude Shavlik & Rich Maclin

Attribute Information:

Ning Qian and Terrnece J. Sejnowski (1988), "Predicting the Secondary Structure of Globular Proteins Using Neural Network Models" in Journal of Molecular Biology 202, 865-884. Academic Press.
[Web Link]

Jianbin Tan and David L. Dowe. MML Inference of Decision Graphs with Multi-way Joins and Dynamic Attributes. Australian Conference on Artificial Intelligence. 2003. [View Context].

Steven Eschrich and Nitesh V. Chawla and Lawrence O. Hall. Generalization Methods in Bioinformatics. BIOKDD. 2002. [View Context].

Kuan-ming Lin and Chih-Jen Lin. A Study on Reduced Support Vector Machines. Department of Computer Science and Information Engineering National Taiwan University. [View Context].

Papers That Cite This Data Set 1 :

Jianbin Tan and David L. Dowe. MML Inference of Decision Graphs with Multi-way Joins and Dynamic Attributes. Australian Conference on Artificial Intelligence. 2003. [View Context].

Steven Eschrich and Nitesh V. Chawla and Lawrence O. Hall. Generalization Methods in Bioinformatics. BIOKDD. 2002. [View Context].

Kuan-ming Lin and Chih-Jen Lin. A Study on Reduced Support Vector Machines. Department of Computer Science and Information Engineering National Taiwan University. [View Context].

Copyright (C) 1988 by Terrence J. Sejnowski. Permission is hereby given to use the included data for non-commercial research purposes. Contact the John Hopkins University, Cognitive Science Center, Baltimore MD, USA for information on commercial use.